Белки
<<  Валин – следующая незаменимая аминокислота Аминокислоты  >>
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Классификация аминокислот
Классификация аминокислот
Номенклатура аминокислот
Номенклатура аминокислот
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот
Химические свойства аминокислот
Химические свойства аминокислот
Образование пептидной связи
Образование пептидной связи
Белки
Белки
Первичная структура белка
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Вторичная структура белка
Вторичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная структура белка
Третичная структура белка
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура белка
Спасибо за внимание
Спасибо за внимание
Картинки из презентации «Аминокислоты» к уроку химии на тему «Белки»

Автор: Mariya. Чтобы познакомиться с картинкой полного размера, нажмите на её эскиз. Чтобы можно было использовать все картинки для урока химии, скачайте бесплатно презентацию «Аминокислоты.ppt» со всеми картинками в zip-архиве размером 2699 КБ.

Аминокислоты

содержание презентации «Аминокислоты.ppt»
Сл Текст Сл Текст
1Аминокислоты. Белки. лектор: доц. М.В. 14Белки. Белки (полипептиды) -
Кирилив. биополимеры, построенные из остатков
2Аминокислоты. Аминокислоты – ?-аминокислот, соединенных пептидными
органические бифункциональные соединения, (амидными) связями. Образование белковой
в состав которых входят карбоксильные макромолекулы можно представить как
группы –СООН и аминогруппы -NH2. реакцию поликонденсации ? -аминокислот:
3Классификация аминокислот. В 15Классификация белков. В зависимости от
зависимости от взаимного расположения химического состава делят на простые и
амино- и карбоксильной групп аминокислоты сложные белки. Простые белки построены из
подразделяют на ?-, ?-, ?-, ?-, и т. д. По остатков аминокислот и при гидролизе
характеру углеводородного радикала распадаются соответственно только на
различают алифатические (жирные) и свободные аминокислоты. Сложные белки –
ароматические аминокислоты. Приведенные это двухкомпонентные белки, которые
выше аминокислоты относятся к жирному состоят из какого-либо простого белка и
ряду. Примером ароматической аминокислоты небелкового компонента, называемого
может служить пара-аминобензойная кислота: простетической группой. При гидролизе
4Номенклатура аминокислот. По сложных белков, помимо свободных
систематической номенклатуре названия аминокислот, освобождается небелковая
аминокислот образуются из названий часть или продукты ее распада. Простые
соответствующих кислот прибавлением белки в свою очередь делятся на основании
приставки амино- и указанием места некоторых условно выбранных критериев на
расположения аминогруппы по отношению к ряд подгрупп: протамины, гистоны,
карбоксильной группе. Например: альбумины, глобулины, проламины, глютелины
5Часто используется также другой способ и др.
построения названий аминокислот, согласно 16Физико-химические свойства белков.
которому к тривиальному названию Высаливание – это обратная реакция
карбоновой кислоты добавляется приставка осаждения белков большими концентрациями
амино- с указанием положения аминогруппы нейтральных солей щелочных и
буквой греческого алфавита. Пример: щелочноземельных металлов. Для высаливания
6Химические свойства аминокислот. А) чаще всего применяются такие соли:
образование солей H2N–CH2–COOH + naoh ? (NH4)2SO4, NаСI, Nа2SO4, MgSO4. При этих
h2n–ch2–coona + H2O б) образование сложных условиях белки, которые осаждаются, не
эфиров. испытывают глубокие структурные изменения
7Реакция декарбоксилирования – путь и их осадки можно снова растворить в
образования биогенных аминов из исходном растворителе, а молекула белка
?-аминокислот. сохраняет свои предыдущие свойства.
8Реакция дезаминирования — это 17Денатурация - это нарушение общего
превращение аминокислот в соответствующие плана уникальной структуры нативной
? — кетокислоты в результате отщепления молекулы белка, преимущественно ее
аминогруппы в виде аммиака. третичной структуры, приводящее к потере
9Реакция трансаминирования — основной характерных для нее свойств
путь биосинтеза a-аминокислот из (растворимость, электрофоретическая
?-оксокислот. Донором аминогуппы служит подвижность, биологическая активность и
a-аминокислота, а ее акцептором т.д.). Большинство белков денатурирует при
?-оксокислота. a-аминокислота при этом нагревании их растворов выше 50–60°С. Под
превращается в ?-оксокислоту, а влиянием различных физических и химических
?-оксокислота – в a-аминокислоту с факторов белки подвергаются свертыванию
соответствующим строением радикалов. ?- (денатурируют) и выпадают в осадок, теряя
аспарагиновая кислота ?- оксоглутаровая естественные свойства.
кислота щавелеуксусная кислота ?- 18Первичная структура белка. Первичная
глутаминовая кислота. структура белка это сложные полипептиды, в
10Образование пептидной связи. которых отдельные аминокислоты связаны
11Качественные реакции. Нингидриновая друг с другом пептидными связями,
реакция. Все свободные ?-аминокислоты дают возникающими при взаимодействии
с нингидрином синюю или фиолетовую ?-карбоксильных СООН- и ?-NН2-групп
окраски. Реакция характерная для аминокислот.
аминогруп, которые находятся в ?-положении 19Вторичная структура белка. Под
и используется для выявления вторичной структурой белка подразумевают
?-аминокислот. конфигурацию полипептидной цепи, т. е.
12Ксантопротеиновая реакция Используется способ свертывания, скручивания
для обнаружения ароматических и (складывание, упаковка) полипептидной цепи
гетероциклических ?-аминокислот в спиральную или какую-либо другую
(фенилаланин, тирозин, гистидин, конформацию.Есть два вида вторичной
триптофан). При действии концентрированой структуры: ?-спираль и ?-структура.
азотной кислоты на эти аминокислоты 20Третичная структура белка. Под
образуется нитросоединение окрашенное в третичной структурой белка подразумевают
желтый цвет. При добавлени к нему щелочи пространственную ориентацию полипептидной
окраска становится оранжевой. спирали или способ укладки полипептидной
13Реакция Фоля Реакция используется для цепи в определенном объеме.
обнаружения сере содержащих аминокислот. 21Четвертичная структура белка. Под
При нагревании раствора белка с ацетатом четвертичной структурой подразумевают
свинца (СН3СОО)2Pb в щелочной среде способ укладки в пространстве отдельных
образуется черный осадок сульфида свинца полипептидных цепей, обладающих одинаковой
PbS, что указывает на присутствие в белках (или разной) первичной, вторичной или
цистеина. Биуретовая реакция. Используется третичной структурой, и формирование
для обнаружения пептидных связей в единого в структурном и функциональном
пептидах и белках. При добавлении к отношениях макромолекулярного образования.
раствору белка гидроксида меди образуется 22Спасибо за внимание!!!
красно-фиолетовая окраска.
Аминокислоты.ppt
http://900igr.net/kartinka/khimija/aminokisloty-214146.html
cсылка на страницу

Аминокислоты

другие презентации на тему «Аминокислоты»

«Аминокислоты и белки» - Биологические «бусы». Например, красные притягиваются к жёлтым. В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Белки и аминокислоты. Набор последних для разных организмов различен. Нечто подобное происходит и в белках. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

«Аминокислоты» - Треонин. Образование эфиров. Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана). Отношение аминокислот к нагреванию. Анионная форма. 4-гидроксипролин. Кислые аминокислоты. Метионин. Серин. Альдольное расщепление. pH 1 Заряд +1. Аминокислоты. L-?-аминокислота. Декарбоксилирование. Б. Восстановительное дезаминирование.

«Аминокислоты и белки» - Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот. ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). Не ионная форма; идеализированная аминокислота. Очистка. Пептиды и белки Функции белков. Кислотно-основные свойства. Способы получения аминокислот Аминирование ?-галогензамещенных кислот.

«Аминокислоты белков» - 3. Реакция поликонденсации. Для белков характерны цветные реакции, которые служат качественными на белки. Белки выполняют ещё много важных функций: двигательную, сигнальную и т. д. Используется в качестве лекарственного средства для улучшения мозгового кровообращения. Белки имеют очень сложное строение.

«Физико-химический анализ» - Физико-химический анализ. Регрессионный анализ. Возможности применения методологии МФХА. Дисперсионный анализ. Коэффициент преломления. Содержание доклада. Моделирование латентной структуры. Модель многомерного физико-химического анализа. Многомерный физико-химический анализ. Модель ковариационной структуры.

«Аминокислоты» - Остаток L-аспарагиновой кислоты. Основные аминокислоты. Декарбоксилирование. L-цистин. 4-гидроксипролин. Лизин. Образование эфиров. Природные аминокислоты. Фенилаланин. ?-Аминомасляная кислота. Гипоглицин A (Blighia sapida). Гистидин. Глутаминовая кислота. Карбобензоксизащита (1932 г) карбобензоксихлорид (бензиловый эфир хлормуравьиной кислоты).

Белки

13 презентаций о белках
Урок

Химия

65 тем
Картинки