Белки
<<  Презентация к уроку «Аминокислоты» Валин – следующая незаменимая аминокислота  >>
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Оксидазы аминокислот (L- и D-изомеров) являются сложными
Оксидазы аминокислот (L- и D-изомеров) являются сложными
Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но
Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но
Три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-
Три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-
Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для
Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для
Почти все природные аминокислоты (исключение – лизин, пролин, треонин)
Почти все природные аминокислоты (исключение – лизин, пролин, треонин)
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы –
Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы –
Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с
Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с
Декарбоксилаза ароматических аминокислот не обладает строгой
Декарбоксилаза ароматических аминокислот не обладает строгой
В животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование
В животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование
В клинической практике широко используется, кроме того, продукт
В клинической практике широко используется, кроме того, продукт
С высокой скоростью декарбоксилируются также два производных цистеина
С высокой скоростью декарбоксилируются также два производных цистеина
Продукты декарбоксилирование орнитина и S-аденозилметионина ферментами
Продукты декарбоксилирование орнитина и S-аденозилметионина ферментами
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот
Механизм обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде
Механизм обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде
Ферменты, катализирующие эти реакции, получили название моноамин- и
Ферменты, катализирующие эти реакции, получили название моноамин- и
Картинки из презентации «Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот» к уроку химии на тему «Белки»

Автор: Елена. Чтобы познакомиться с картинкой полного размера, нажмите на её эскиз. Чтобы можно было использовать все картинки для урока химии, скачайте бесплатно презентацию «Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот.pptx» со всеми картинками в zip-архиве размером 2229 КБ.

Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот

содержание презентации «Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот.pptx»
Сл Текст Сл Текст
1Дезаминирование, декарбоксилирование, 16например при гепатитах, также наблюдается
трансаминирование аминокислот. гипертрансаминаземия (за счет
2Дезаминирование АМК. преимущественного повышения уровня АлАТ),
3Дезаминирование — это превращение но она имеет более умеренный и затяжной
аминокислот в соответствующие характер, а повышение активности
?-кетокислоты в результате отщепления трансаминазы в сыворотке крови происходит
аминогруппы в виде аммиака. Помимо медленно.
аммиака, продуктами дезаминирования 17Декарбоксилирование АМК.
являются жирные кислоты, оксикислоты и 18Процесс отщепления карбоксильной
кетокислоты. Для животных тканей, растений группы аминокислот в виде СО2 получил
и большинства аэробных микроорганизмов название декарбоксилирования. Продукты
преобладающим типом реакций является реакции декарбоксилирования – биогенные
окислительное дезаминирование аминокислот, амины – оказывают сильное
за исключением гистидина, подвергающегося фармакологическое действие на множество
внутримолекулярному дезаминированию. физиологических функций человека и
4 животных.
5Оксидазы аминокислот (L- и D-изомеров) 19Механизм реакции декарбоксилирования
являются сложными флавопротеинами, аминокислот в соответствии с общей теорией
содержащими в качестве кофермента ФМН или пиридоксалевого катализа сводится к
ФАД, которые выполняют в этой реакции роль образованию ПФ-субстратного комплекса,
акцепторов двух электронов и протонов, представленного, как и в реакциях
отщепляющихся от аминокислоты. рН оптимум трансаминирования, шиффовым основанием ПФ
действия - в щелочной области (примерно и аминокислоты:
рН10,0). Восстановленные флавиннуклеотиды 20Декарбоксилаза ароматических
оксидаз L- и D-аминокислот могут аминокислот не обладает строгой
непосредственно окисляться молекулярным субстратной специфичностью и катализирует
кислородом. При этом образуется перекись декарбоксилирование L-изомеров триптофана,
водорода, которая подвергается расщеплению 5-окситриптофана и 3,4-диоксифенилаланина
под действием каталазы на воду и кислород. (ДОФА).
6При физиологических значениях рН 21В животных тканях с высокой скоростью
специфический фермент протекает декарбоксилирование гистидина
(глутаматдегидрогеназа), катализирующий под действием специфической
окислительное дезаминирование декарбоксилазы.
L-глутаминовой кислоты. 22Образующийся из 5-окситриптофана
Глутаматдегидрогеназа является анаэробным серотонин оказался высокоактивным
ферментом и чрезвычайно широко биогенным амином сосудосуживающего
распространена во всех живых организмах. В действия. Серотонин регулирует
качестве кофермента глутаматдегидрогеназа артериальное давление, температуру тела,
содержит НАД (или НАДФ). Реакция включает дыхание, почечную фильтрацию и является
анаэробную фазу дегидрирования медиатором нервных процессов в ЦНС.
глутаминовой кислоты с образованием Некоторые авторы считают серотонин
промежуточного продукта – иминоглутаровой причастным к развитию аллергии,
кислоты и спонтанный гидролиз последней на демпинг-синдрома, токсикоза беременных,
аммиак и ?-кетоглутаровую кислоту. карциноидного синдрома и геморрагических
7Образовавшийся аммиак благодаря диатезов. Продукт декарбоксилазной реакции
обратимости ферментативной реакции, но дофамин является предшественником
обязательно в присутствии восстановленного катехоламинов (норадреналина и
НАДФН может участвовать в синтезе адреналина). Источником ДОФА в организме
глутамата из ?-кетоглутаровой кислоты. является тирозин, который под действием
Дезаминирование. специфической гидроксилазы превращается в
8Три специфических фермента (серин- и 3,4-диоксифенилаланин.
треониндегидратазы и цистатионин-?-лиаза), 23Гистамин оказывает широкий спектр
катализирующих неокислительное биологического действия: обладает
дезаминирование соответственно серина, сосудорасширяющим свойством; вызывая
треонина и цистеина. Эти ферменты требуют расширение сосудов в очаге воспаления,
присутствия пиридоксальфосфата (ПФ)в ускоряет приток лейкоцитов, способствуя
качестве кофермента. активации защитных сил организма;
9Трансаминирование АМК. участвует в секреции соляной кислоты в
10Под трансаминированием подразумевают желудке, что широко используется в клинике
реакции межмолекулярного переноса при изучении секреторной деятельности
аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на желудка (гистаминовая проба); имеет прямое
?-кетокислоту без промежуточного отношение к явлениям сенсибилизации и
образования аммиака. Впервые реакции десенсибилизации; является медиатом боли.
трансаминирования (прежнее название 24В клинической практике широко
?переаминирование?) были открыты в 1937 г. используется, кроме того, продукт
А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. ?-декарбоксилирования глутаминовой кислоты
11Реакции трансаминирования являются – ?-аминомасляная кислота (ГАМК). Фермент,
обратимыми и универсальными для всех живых катализирующий эту реакцию
организмов. Эти реакции протекают при (глутаматдекарбоксилаза), является
участии специфических ферментов высокоспецифичным: Введение ГАМК в
аминотрансфераз (трансаминаз). В переносе организм вызывает разлитой тормозной
аминогруппы активное участие принимает процесс в коре головного мозга и
кофермент трансаминаз пиридоксальфосфат используется в клинике как лекарственное
(производное витамина В6), который в средство при некоторых заболеваниях ЦНС,
процессе реакции обратимо превращается в связанных с резким возбуждением коры
пиридоксаминфосфат. большого мозга (например, эпилепсии).
12А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о 25С высокой скоростью декарбоксилируются
возможности существования в животных также два производных цистеина –
тканях непрямого пути дезаминирования цистеиновая и цистеинсульфиновая кислоты.
аминокислот через реакции В процессе этих специфических
трансаминирования, названного им ферментативных реакций образуется таурин,
трансдезаминированием. который используется в организме для
13Почти все природные аминокислоты синтеза парных желчных кислот.
(исключение – лизин, пролин, треонин) 26Продукты декарбоксилирование орнитина
сначала реагируют с ?-кетоглутаровой и S-аденозилметионина ферментами
кислотой в реакции трансаминирования с орнитиндекарбоксилазой и
образованием глутаминовой кислоты и аденозилметиониндекар-боксилазой
соответствующей кетокислоты. используются для синтеза полиаминов –
Образовавшаяся глутаминовая кислота затем спермидина и спермина.
подвергается непосредственному 27
окислительному дезаминированию под 28
действием глутаматдегидрогеназы: 29Полиамины ( спермидин и спермин,
14Механизм, при помощи которого в живых путресцин) играют важную роль в процессах
организмах осуществляется синтез природных клеточного роста и дифференцировки, в
аминокислот из ?-кетокислот и аммиака, был регуляции синтеза ДНК, РНК и белка,
назван А.Е. Браунштейном стимулируя транскрипцию и трансляцию.
трансреаминированием. Сущность его 30Распад биогенных аминов.
сводится к восстановительному аминированию 31Механизм обезвреживания биогенных
?-кетоглутаровой кислоты с образованием аминов, которые в общем виде сводятся к
глутаминовой кислоты (реакцию катализирует окислительному дезаминированию этих аминов
НАДФН-зависимая глутаматдегидрогеназа, с образованием соответствующих альдегидов
работающая в режиме синтеза) и к и освобождением аммиака:
последующему трансаминированию глутамата с 32Ферменты, катализирующие эти реакции,
любой ?-кетокислотой. В результате получили название моноамин- и
образуется L-аминокислота, соответствующая диаминоксидаз. Более подробно изучен
исходной кетокислоте, и вновь механизм окислительного дезаминирования
освобождается ?-кетоглутаровая кислота, моноаминов. Этот ферментативный процесс
которая может акцептировать новую молекулу является необратимым и протекает в две
аммиака. стадии: Моноаминоксидаза (МАО),
15 ФАД-содержащий фермент, преимущественно
16Для клинических целей наибольшее локализуется в митохондриях, играет
значение имеют две трансаминазы – исключительно важную роль в организме,
аспартат-аминотрансфераза (AcAT) и регулируя скорость биосинтеза и распада
аланин-аминотрансфераза (АлАТ), биогенных аминов. Некоторые ингибиторы
катализирующие соответственно следующие моноаминоксидазы (ипраниазид, гармин,
обратимые реакции: Через 3–5 ч после паргилин) используются при лечении
развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в гипертонической болезни, депрессивных
сыворотке крови резко повышается (в 20–30 состояний, шизофрении и др.
раз). При поражениях клеток печени, 33
Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот.pptx
http://900igr.net/kartinka/khimija/dezaminirovanie-dekarboksilirovanie-transaminirovanie-aminokislot-235080.html
cсылка на страницу

Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот

другие презентации на тему «Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот»

«Аминокислоты и белки» - Строение, свойства. НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. ОБРАЗОВАНИЕ b-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи. B-структура белка. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот. Б – структура в виде объемной модели.

«Аминокислоты белков» - В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции: Строительная. Реакция поликонденсации. 1.Состав и свойства аминокислот. Транспортная. Состав и свойства аминокислот. На рисунке в качестве примера показано строение белка инсулина. Для белков характерны цветные реакции, которые служат качественными на белки.

«Аминокислоты и белки» - С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Устройство аминокислоты. Молекула белка очень длинная. Набор последних для разных организмов различен. Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Биологические «бусы». В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

«Аминокислоты» - Номенклатура аминокислот. Фенилаланин. Гистидин. 2-амино-4-метил-гекс-4-еновая кислота (hecsculus califormca). Образование ДНФ-производных. Альдольное расщепление. Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана). Кислотно-основные свойства. Катионная форма. Тирозин. Нейтральные гидрофильные аминокислоты.

«Аминокислоты белков» - Транспортная. Для белков характерны цветные реакции, которые служат качественными на белки. Белки имеют очень сложное строение. Амфотерность аминокислот. Белки гидролизуются с образованием аминокислот. План урока. Запасающая (энергетическая). Реакция поликонденсации. В любом живом организме содержатся тысячи белков, выполняющих разнообразные функции:

««Аминокислоты и белки» химия» - Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Скорость обмена белковых тел. Белок – это высокомолекулярное органическое соединение. Изменения в форме белка. Свойства аминокислот. Ксантопротеиновая реакция. Схема гидролиза трипептида. В состав белка входят химические элементы. Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной.

Белки

13 презентаций о белках
Урок

Химия

65 тем
Картинки
900igr.net > Презентации по химии > Белки > Дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование аминокислот