Белки
<<  Валин – следующая незаменимая аминокислота Аминокислоты  >>
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Аминокислоты
Классификация аминокислот
Классификация аминокислот
Номенклатура аминокислот
Номенклатура аминокислот
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот
Химические свойства аминокислот
Химические свойства аминокислот
Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из
Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из
Реакция дезаминирования — это превращение аминокислот в
Реакция дезаминирования — это превращение аминокислот в
Реакция трансаминирования — основной путь биосинтеза a-аминокислот из
Реакция трансаминирования — основной путь биосинтеза a-аминокислот из
Образование пептидной связи
Образование пептидной связи
Качественные реакции
Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и
Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и
Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих
Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих
Белки
Белки
Классификация белков
Классификация белков
Физико-химические свойства белков
Физико-химические свойства белков
Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной
Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной
Первичная структура белка
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная структура белка
Третичная структура белка
Четвертичная структура белка
Четвертичная структура белка
Спасибо за внимание
Спасибо за внимание

Презентация: «Аминокислоты». Автор: Mariya. Файл: «Аминокислоты.ppt». Размер zip-архива: 2699 КБ.

Аминокислоты

содержание презентации «Аминокислоты.ppt»
СлайдТекст
1 Аминокислоты

Аминокислоты

Белки

лектор: доц. М.В. Кирилив

2 Аминокислоты

Аминокислоты

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы -NH2.

3 Классификация аминокислот

Классификация аминокислот

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на ?-, ?-, ?-, ?-, и т. д. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

4 Номенклатура аминокислот

Номенклатура аминокислот

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Например:

5 Часто используется также другой способ построения названий аминокислот

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот

согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

6 Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот

А) образование солей H2N–CH2–COOH + naoh ? h2n–ch2–coona + H2O б) образование сложных эфиров

7 Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из

Реакция декарбоксилирования – путь образования биогенных аминов из

-аминокислот.

8 Реакция дезаминирования — это превращение аминокислот в

Реакция дезаминирования — это превращение аминокислот в

соответствующие ? — кетокислоты в результате отщепления аминогруппы в виде аммиака.

9 Реакция трансаминирования — основной путь биосинтеза a-аминокислот из

Реакция трансаминирования — основной путь биосинтеза a-аминокислот из

-оксокислот. Донором аминогуппы служит a-аминокислота, а ее акцептором ?-оксокислота. a-аминокислота при этом превращается в ?-оксокислоту, а ?-оксокислота – в a-аминокислоту с соответствующим строением радикалов.

?- аспарагиновая кислота ?- оксоглутаровая кислота щавелеуксусная кислота ?- глутаминовая кислота

10 Образование пептидной связи

Образование пептидной связи

11 Качественные реакции

Качественные реакции

Нингидриновая реакция. Все свободные ?-аминокислоты дают с нингидрином синюю или фиолетовую окраски. Реакция характерная для аминогруп, которые находятся в ?-положении и используется для выявления ?-аминокислот.

12 Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и

Ксантопротеиновая реакция Используется для обнаружения ароматических и

гетероциклических ?-аминокислот (фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан). При действии концентрированой азотной кислоты на эти аминокислоты образуется нитросоединение окрашенное в желтый цвет. При добавлени к нему щелочи окраска становится оранжевой.

13 Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих

Реакция Фоля Реакция используется для обнаружения сере содержащих

аминокислот. При нагревании раствора белка с ацетатом свинца (СН3СОО)2Pb в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина. Биуретовая реакция. Используется для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках. При добавлении к раствору белка гидроксида меди образуется красно-фиолетовая окраска.

14 Белки

Белки

Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков ?-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации ? -аминокислот:

15 Классификация белков

Классификация белков

В зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

16 Физико-химические свойства белков

Физико-химические свойства белков

Высаливание – это обратная реакция осаждения белков большими концентрациями нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов. Для высаливания чаще всего применяются такие соли: (NH4)2SO4, NаСI, Nа2SO4, MgSO4. При этих условиях белки, которые осаждаются, не испытывают глубокие структурные изменения и их осадки можно снова растворить в исходном растворителе, а молекула белка сохраняет свои предыдущие свойства.

17 Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной

Денатурация - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной

молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию (денатурируют) и выпадают в осадок, теряя естественные свойства.

18 Первичная структура белка

Первичная структура белка

Первичная структура белка это сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии ?-карбоксильных СООН- и ?-NН2-групп аминокислот.

19 Вторичная структура белка

Вторичная структура белка

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.Есть два вида вторичной структуры: ?-спираль и ?-структура.

20 Третичная структура белка

Третичная структура белка

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.

21 Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

22 Спасибо за внимание

Спасибо за внимание

!!

«Аминокислоты»
http://900igr.net/prezentacija/khimija/aminokisloty-214146.html
cсылка на страницу
Урок

Химия

65 тем
Слайды