Белки как полимеры

Белки как полимеры

Их биологические функции. Значение белков.

Павличенко Г.В. учитель биологии МКОУ «Памятинская СОШ»

Жизнь – это способ существования белковых тел

Ф.Энгельс

Цель: изучить состав, строение, химические свойства и биологическую роль белков как природных полимеров.

Задания группам

Группа №1 Определение, качественный состав и классификация полипептидов Группа №2 Уровни организации белковых молекул Группа №3 Биологические функции белков Группа №4 Химические свойства белков

Белки – высокомолекулярные природные соединения (биополимеры),

состоящие из остатков аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью. (-NH –CH-CO-NH-CH-CO-)n

R

R

Качественный состав белков

В состав белковых веществ входят: углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор. Гемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000

В состав природных белков входит всего 20 аминокислот

Но из них может быть образовано 2432902008176640000 комбинаций. Поэтому каждый живой организм уникален по своему белковому составу. По существу, вся деятель­ность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций ) связана с белковы­ми веществами.

Классификация

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: степень сложности (простые и сложные); форма молекул (глобулярные и фибриллярные бел­ки); растворимость в отдельных растворителях (водора­створимые, растворимые в разбавленных солевых раство­рах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глу­телины); выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Уровни организации белковых молекул

Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями

Вторичная структура –

пространственная конфигурация полипептидной цепи, то есть ее возможное расположение в пространстве. Для белков наиболее часто встречающимся вариантом вторичной структуры является спираль, удерживаемая водородными связями.

Третичная структура –

трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль, имеющая вид клубка (глобулы). Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы и ее биологическая активность.

Четвертичная структура

Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.

Биологическое значение белков

Строительная (пластическая) функция – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Коллаген Кератин

Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки ферменты Белковые

молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических ре­акций в клетке в сотни миллионов раз. При этом каждый фермент катализирует одну реакцию или один тип превращений.

Каталаза

Действие каталазы

Двигательная функция –

Сократительные белки вызывают всякое движение.

Мышцы

Миозин

Транспортная функция белков

Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей . В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Защитная функция

Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны - универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Фибрин

Регуляторная функция

присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Напри­мер, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Энергетическая функция

Белки являются одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в ка­честве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Химические свойства белков

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов. Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

Гидролиз (кислотно-основный, ферментативный)

Под влиянием протеаз - ферментов, катализи­рующих гидролитическое расщепление белков, послед­ние распадаются на более простые продукты и в конечном итоге на аминокислоты. Ско­рость гидролиза белка зависит от его состава, молеку­лярной структуры, активности фермента и условий.

Горение

Белки горят с образованием углекислого газа, воды, азота и некоторых других веществ с характерным запахом жженых перьев

Цветные реакции на белки

Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением желтой окраски.

Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.

Тестовые задания:

Различные структуры белковых молекул называются: 1)спирализацией 2) уровнем организации 3) укладкой 4) системой. Мономерами белков являются: 1) нуклеотиды 2) простые сахара 3) дисахариды 4) аминокислоты. Спираль белковой молекулы, удерживаемая водородными связями, образует структуру: 1) первичную 2) вторичную 3) третичную 4)четвертичную. При варке куриного яйца его белок постепенно подвергается: 1) ренатурации 2) денатурации 3) репарации 4) репликации. Белки – ферменты: 1) ускоряют химические реакции 2) замедляют реакции 3) обеспечивают постоянную скорость реакции 4) прекращают химические реакции.

Самопроверка:

2 4 2 2 1

Рефлексия

Интересно ли тебе было? Все ли задания ты выполнил? Какие вопросы у тебя возникли? Передай своё настроение используя только два слова. Д/з * 17 стр. 122 – 127 зад. №9 стр. 128