Сестринское дело
<<  Роль сестринского персонала в повышении доступности и качества в первичной медико-санитарной помощи населению Новосибирской области Сестринское дело  >>
Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности
Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности
Биохимия — это наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в
Биохимия — это наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в
Исторический экскурс
Исторический экскурс
Бах Алексей Николаевич 1857-1946
Бах Алексей Николаевич 1857-1946
Гулевич Владимир Сергеевич 1867- 1933
Гулевич Владимир Сергеевич 1867- 1933
Биохимические школы современной России (Москва)
Биохимические школы современной России (Москва)
Коллектив кафедры биохимии РУДН (1980)
Коллектив кафедры биохимии РУДН (1980)
Экскурс в предмет
Экскурс в предмет
Аминокислоты и белки
Аминокислоты и белки
?-Аминокислоты
?-Аминокислоты
Биологическая роль аминокислот
Биологическая роль аминокислот
Основные подходы к классификации аминокислот
Основные подходы к классификации аминокислот
Классификация
Классификация
ІI
ІI
ІІІ
ІІІ
Классификация и структура АМК
Классификация и структура АМК
Редкие (необычные) аминокислоты
Редкие (необычные) аминокислоты
Аминокислоты, не входящие в состав белков
Аминокислоты, не входящие в состав белков
Ионные свойства
Ионные свойства
Амфотерность аминокислот
Амфотерность аминокислот
Некоторые качественные реакции
Некоторые качественные реакции
2. Ксантопротеиновая реакция:
2. Ксантопротеиновая реакция:
Пептиды, полипептиды и белки
Пептиды, полипептиды и белки
Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислот и
Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислот и
Пример пептида: Сер-Гли-Тир-Ала-Лей
Пример пептида: Сер-Гли-Тир-Ала-Лей
Биологически активные пептиды
Биологически активные пептиды
б) Глутатион
б) Глутатион
в) Вазопрессин (антидиуретический гормон)
в) Вазопрессин (антидиуретический гормон)
г) Окситоцин
г) Окситоцин
д) Ангиотензин
д) Ангиотензин
д) Эндорфины
д) Эндорфины
Белки
Белки
Молекулярная масса и количество аминокислот в некоторых белках
Молекулярная масса и количество аминокислот в некоторых белках
Структура белка: показан реальный объем белка в пространстве
Структура белка: показан реальный объем белка в пространстве
?-спираль
?-спираль
?-складка
?-складка
Пример третичной структуры: рибонуклеаза
Пример третичной структуры: рибонуклеаза
Пример четвертичной структуры: гемоглобин
Пример четвертичной структуры: гемоглобин
Посттрансляционные модификации аминокислот: гидроксилирование и
Посттрансляционные модификации аминокислот: гидроксилирование и
Шапероны
Шапероны
Болезни, связанные с нарушением сворачивания белков
Болезни, связанные с нарушением сворачивания белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Функции белков
Классификация белков по химическому составу
Классификация белков по химическому составу
Нативность белковой молекулы
Нативность белковой молекулы
Физико-химические свойства белков
Физико-химические свойства белков
Физико-химические свойства белков
Физико-химические свойства белков
Изоэлектрическая точка некоторых белков
Изоэлектрическая точка некоторых белков
Методы исследования белков -разрушение клеток - ионообменная
Методы исследования белков -разрушение клеток - ионообменная
Гель-фильтрация
Гель-фильтрация
Определение молекулярной массы белка методом электрофореза
Определение молекулярной массы белка методом электрофореза
Методы разделения белков от низкомолекулярных соединений
Методы разделения белков от низкомолекулярных соединений
Спасибо за внимание
Спасибо за внимание

Презентация: «Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело»». Автор: Татьяна Александровна Лобаева. Файл: «Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело».ppt». Размер zip-архива: 6055 КБ.

Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело»

содержание презентации «Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело».ppt»
СлайдТекст
1 Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности

Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности

«Сестринское дело» Лекция 1. Введение в биохимию. Аминокислоты и белки. Доцент кафедры Кандидат биологических наук Лобаева Т.А.

Российский университет дружбы народов Медицинский институт Медицинский факультет Кафедра биохимии им. Академика Берёзова Т.Т.

2 Биохимия — это наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в

Биохимия — это наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в

состав живых организмов, их превращения и связь с жизнедеятельностью органов и тканей. Биохимия слагается из 3 связанных частей: статической динамической и функциональной.

3 Исторический экскурс

Исторический экскурс

Выдающиеся учёные - основатели биохимических направлений в Москве.

Гулевич В.С. (1867-1933)

Бах А.Н. (1857-1946)

Кизель А.Р. (1881-1942)

Браунштейн А.Е. (1902 -1986)

Энгельгардт В.А. (1894 – 1984)

Парнас Я.О. (1884 – 1949)

4 Бах Алексей Николаевич 1857-1946

Бах Алексей Николаевич 1857-1946

Академик АН СССР (1929)

? Для улучшения жизни людей нужна биохимия

? Биохимия представляет собой одну из фундаменталь-ных наук о жизни, развитие биохимии непосредственно связано с развитием общества в целом

5 Гулевич Владимир Сергеевич 1867- 1933

Гулевич Владимир Сергеевич 1867- 1933

Московский университет Заведующий кафедрой медицинской химии (с 1907 г.)

Академик АН СССР (1929)

Автор первого отечественного руководства по медицинскому химическому анализу.

? Достижения биохимии имеют в качестве главной цели улучшение жизни людей, в частности за счет повышения качества медицины

6 Биохимические школы современной России (Москва)

Биохимические школы современной России (Москва)

Кафедра биохимии животных (с 1973 г. -биохимии) биофака МГУ: 1. Гулевич В.С. (1907-1934) 2. Северин С.Е. (1939 – 1991) 3. Виноградов А.Д. (1991-2002) 4. Гусев Н.Б. (2002–по настоящее время)

Кафедра биохимии растений (с 1973 г. – молекулярной биологии) биофака МГУ: 1. Кизель А.Р. (1929-1942) 2. Опарин А.И. (1942-1960) 3. Белозерский А.Н. (1960-1972) 4. Спирин А.С. (1973-по настоящее время)

Кафедра биохимии ММА им.И.М.Сеченова: 1. Булыгинский А.Д. (1864-1901) 2. Гулевич В.С. (1907-1934) 3. Збарский Б.И. (1934-1952) 4. Мардашев С.Р. (1952-1972) 5. Николаев А.Я. (1972-1994) 6. Северин Е.С. (1994–по настоящее время)

Кафедра биохимии лечебного ф-та РГМУ: 1. Гулевич В.С. (1908-1921) 2. Смородинцев И.А. (1921-1930) 3. Капланский С.Я. (1931-1951) 4. Кушко В.М. (1951-1962) 5. Покровский А.А. (1962-1970) 6. Татаринов Ю.С. (1972-2000) 7. Терентьев А.А. (2000–по настоящее время)

Кафедра биохимии медико-биологического ф-та РГМУ : 1. Панченко Л.Ф. (1967-1978) 2. Арчаков А.И. (1978–по настоящее время)

Кафедра биохимии медицинского ф-та Университета Дружбы народов: 1. Березов Т.Т. (1962-1996) 2. Чернов Н.Н. (1996–по настоящее время)

7 Коллектив кафедры биохимии РУДН (1980)

Коллектив кафедры биохимии РУДН (1980)

8 Экскурс в предмет

Экскурс в предмет

Вещества в организме человека

Органические

Неорганические

Аминокислоты и белки

Катионы (Na+, K+, Ca2+, Mg2+ и др.)

Углеводы

Анионы (Cl-, CO32-, PO4 3- и др.)

Липиды

Нуклеиновые кислоты

Витамины и гормоны

9 Аминокислоты и белки

Аминокислоты и белки

Аминокислоты - это органические карбоновые кислоты, у которых, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Именно строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. .

10 ?-Аминокислоты

?-Аминокислоты

?

R — ch — сооh

NH2

Cооh

N2H

H

R

?- аминокислоты – это гетерофункциональные соединения, содержащие группы СООН и NH2 у одного и того же атома углерода.

Все 20 природных ?-аминокислот оптически активны и относятся к L-стереохимическому ряду, кроме глицина:

Кислотная функция

Основная функция

11 Биологическая роль аминокислот

Биологическая роль аминокислот

Аминокислоты - это строительные блоки белковых молекул (мономеры белков). Некоторые из них являются источником для образования нейромедиаторов в ЦНС (гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин), другие сами являются нейромедиаторами (глицин, глутаминовая кислота). Те или иные группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований без которых нет нуклеиновых кислот, используются для синтеза низкомолекулярных биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.). Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной железы и мозгового вещества надпочечников. С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма (цистиноз, гомоцистеинемия, лейциноз, тирозинемии и др). Самым известным примером является фенилкетонурия.

12 Основные подходы к классификации аминокислот

Основные подходы к классификации аминокислот

Аминокислоты подразделяются: 1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (?-углеродный атом) на ?-аминокислоты, ?-аминокислоты и др. 2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры. 3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие. 4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные. 5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы. 6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные. 7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

13 Классификация

Классификация

-аминокислот

CH2 – CH – COOH

NH2

COOH – CH2 – CH2 – CH – COOH

NH2

Сооh

N

H

І. По химической структуре радикала (R) различают:

Фенилаланин

Глутаминовая кислота

Пролин

А) ароматические: фенилаланин, тирозин.

Б) алифатические: глицин, аланин, валин, серин, глутаминовая кислота.

В) гетероциклические: триптофан, гистидин, оксипролин, пролин.

14 ІI

ІI

По кислотно-основным свойствам различают:

Нейтральные, основные и кислые аминокислоты.

CH3 – CH – COOH

NH2

NH2 – (CH2)3 – CH2 – CH – COOH

NH2

Ноос– ch2 – ch – cooh

NH2

А) нейтральные – это моноаминокарбоновые кислоты:

Глицин изолейцин серин пролин аланин метионин треонин триптофан валин фенилаланин аспарагин лейцин глутамин

Аланин

Б) основные – это диаминомонокарбоновые кислоты, несущие положительный заряд: аргинин, гистидин, лизин.

Лизин

В) кислые – это моноаминодикарбоновые кислоты, несущие отрицательный заряд: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

Аспарагиновая кислота

15 ІІІ

ІІІ

В зависимости от полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой, аминокислоты делят на:

ІV. С понятием биологической ценности белков аминокислоты делят на:

А) неполярные (гидрофобные);

Б) полярные (гидрофильные).

А) незаменимые:

Б) заменимые: глицин, аланин, серин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, цистеин, цистин, тирозин.

Метионин валин треонин триптофан изолейцин фенилаланин лейцин лизин аргинин и гистидин – частично незаменимые

16 Классификация и структура АМК

Классификация и структура АМК

17 Редкие (необычные) аминокислоты

Редкие (необычные) аминокислоты

18 Аминокислоты, не входящие в состав белков

Аминокислоты, не входящие в состав белков

19 Ионные свойства

Ионные свойства

-аминокислот

+

+

+H+

–H+

H3n — ch — сооh

H3n — ch — соо

–H+

+H+

R

R

биполярный ион рН = 7

катион рН = 1

Цвиттерион

–H+

H2n — ch — соо

+H+

R

анион рН = 13

20 Амфотерность аминокислот

Амфотерность аминокислот

Основным физико-химическим свойством аминокислот является амфотерность. Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов. Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты.

21 Некоторые качественные реакции

Некоторые качественные реакции

-аминокислот

1. Реакция с нингидрином:

О

С

Он

2

С

+

Nн2–ch–сооh

С

Он

R

О

О

О

C

С

C

С

N

+

Cо2

+

R?cнo

+

3н2o

C

С

Он

О

?-Аминокислота

Нингидрин

Альдегид

Продукт реакции сине-фиолетового цвета

22 2. Ксантопротеиновая реакция:

2. Ксантопротеиновая реакция:

Нno3

Но

Сн2–ch–сооh

NH2

Naон

Но

Сн2–ch–сооh

NH2

NO2

?

О

Сн2–ch–соо?na+

NH2

NO2

Тирозин

Желтая окраска

Оранжевая окраска

23 Пептиды, полипептиды и белки

Пептиды, полипептиды и белки

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

24 Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислот и

Пептидная связь – связь между аминогруппой одной аминокислот и

карбоксильной группой другой аминокислоты

25 Пример пептида: Сер-Гли-Тир-Ала-Лей

Пример пептида: Сер-Гли-Тир-Ала-Лей

26 Биологически активные пептиды

Биологически активные пептиды

а) Карнозин.

Синтезируется из 2 аминокислот без участия рибосомы (ферментативный синтез) в больших количествах содержится в скелетных мышцах создает буферную емкость устойчив к действию протеаз

27 б) Глутатион

б) Глутатион

Синтезируется из 3 аминокислот без участия рибосомы (ферментативный синтез) В образовании пептидной связи участвует гамма-карбоксильная группа глутаминовой кислоты принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях антиоксидант

28 в) Вазопрессин (антидиуретический гормон)

в) Вазопрессин (антидиуретический гормон)

Стимулирует удержание воды синтезируется из пептида-предшественника, который разрезается пептидазами в определенных участках

29 г) Окситоцин

г) Окситоцин

Стимулирует сокращение матки во время родов синтезируется из пептида-предшественника, который разрезается пептидазами в определенных участках

30 д) Ангиотензин

д) Ангиотензин

Вызывает сужение сосудов и повышение давления синтезируется из пептида-предшественника, который разрезается пептидазами в определенных участках

31 д) Эндорфины

д) Эндорфины

синтезируется из пептида-предшественника, который разрезается пептидазами в определенных участках Снижает болевые ощущения Регулирует настроение

32 Белки

Белки

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот). Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

33 Молекулярная масса и количество аминокислот в некоторых белках

Молекулярная масса и количество аминокислот в некоторых белках

34 Структура белка: показан реальный объем белка в пространстве

Структура белка: показан реальный объем белка в пространстве

Лизоцим

35 ?-спираль

?-спираль

36 ?-складка

?-складка

37 Пример третичной структуры: рибонуклеаза

Пример третичной структуры: рибонуклеаза

38 Пример четвертичной структуры: гемоглобин

Пример четвертичной структуры: гемоглобин

39 Посттрансляционные модификации аминокислот: гидроксилирование и

Посттрансляционные модификации аминокислот: гидроксилирование и

фосфорилирование

40 Шапероны

Шапероны

Фолдинг — это сворачивание белков. Шапероны – белки, помогающие другим белкам правильно свернуться. Шапероны: Препятствуют вновь синтезированным (еще не свернувшимся) белкам образовывать агрегаты. Предоставляют возможность уже частично свернувшимся белкам завершить процесс сворачивания (с использованием энергии АТФ)

41 Болезни, связанные с нарушением сворачивания белков

Болезни, связанные с нарушением сворачивания белков

42 Функции белков

Функции белков

1) Структурная Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности), К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы. 2) Ферментативная Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

43 Функции белков

Функции белков

3) Гормональная Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон. 4) Рецепторная Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток. 5) Транспортная Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны - Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

44 Функции белков

Функции белков

6) Резервная В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. 7) Сократительная Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин). 8) Защитная Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

45 Классификация белков по химическому составу

Классификация белков по химическому составу

По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты (нуклеопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины).

46 Нативность белковой молекулы

Нативность белковой молекулы

НАТИВНОСТЬ - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии. Например: белок хрусталика глаза - кристаллин - обладает высокой прозрачностью только в нативном состоянии).

47 Физико-химические свойства белков

Физико-химические свойства белков

Большинство белков гидрофильны. Однако белковые молекулы имеют очень большие размеры, поэтому белки не могут образовывать истинных растворов, а только коллоидные. Внешнее проявление этого - это эффект Тиндаля (или конус Тиндаля). Эффект Тиндаля вызывается рассеянием тонкого пучка света при прохождении через белковый раствор. Несмотря на большую величину, многие белковые молекулы не осаждаются в водных растворах. Чтобы осадить белок из раствора, надо лишить его факторов стабилизации: и заряда, и гидратной оболочки.

48 Физико-химические свойства белков

Физико-химические свойства белков

Масса белков Заряд (изоэлектрическая точка) Форма молекулы Денатурация и ренатурация

49 Изоэлектрическая точка некоторых белков

Изоэлектрическая точка некоторых белков

50 Методы исследования белков -разрушение клеток - ионообменная

Методы исследования белков -разрушение клеток - ионообменная

хроматография - гель-фильтрация - хроматография по сродству (аффинная) - тонкослойная хроматография - электрофорез

51 Гель-фильтрация

Гель-фильтрация

52 Определение молекулярной массы белка методом электрофореза

Определение молекулярной массы белка методом электрофореза

53 Методы разделения белков от низкомолекулярных соединений

Методы разделения белков от низкомолекулярных соединений

Диализ

54 Спасибо за внимание

Спасибо за внимание

«Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело»»
http://900igr.net/prezentacija/obschestvoznanie/kurs-lektsij-po-biokhimii-dlja-studentov-obuchajuschikhsja-po-spetsialnosti-sestrinskoe-delo-167548.html
cсылка на страницу

Сестринское дело

13 презентаций о сестринском деле
Урок

Обществознание

85 тем
Слайды
900igr.net > Презентации по обществознанию > Сестринское дело > Курс лекций по биохимии для студентов, обучающихся по специальности «Сестринское дело»